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一种新型组蛋白乙酰转移酶是正在延伸的RNA聚合酶II全酶的一个组成亚基。

A novel histone acetyltransferase is an integral subunit of elongating RNA polymerase II holoenzyme.

作者信息

Wittschieben B O, Otero G, de Bizemont T, Fellows J, Erdjument-Bromage H, Ohba R, Li Y, Allis C D, Tempst P, Svejstrup J Q

机构信息

Imperial Cancer Research Fund, Clare Hall Laboratories, South Mimms, Herts, United Kingdom.

出版信息

Mol Cell. 1999 Jul;4(1):123-8. doi: 10.1016/s1097-2765(00)80194-x.

DOI:10.1016/s1097-2765(00)80194-x
PMID:10445034
Abstract

The elongator complex is a major component of the RNA polymerase II (RNAPII) holoenzyme responsible for transcriptional elongation in yeast. Here we identify Elp3, the 60-kilodalton subunit of elongator/RNAPII holoenzyme, as a highly conserved histone acetyltransferase (HAT) capable of acetylating core histones in vitro. In vivo, ELP3 gene deletion confers typical elp phenotypes such as slow growth adaptation, slow gene activation, and temperature sensitivity. These results suggest a role for a novel, tightly RNAPII-associated HAT in transcription of DNA packaged in chromatin.

摘要

延伸因子复合物是酵母中负责转录延伸的RNA聚合酶II(RNAPII)全酶的主要组成部分。在此,我们鉴定出延伸因子/RNAPII全酶的60千道尔顿亚基Elp3,它是一种高度保守的组蛋白乙酰转移酶(HAT),能够在体外使核心组蛋白发生乙酰化。在体内,ELP3基因缺失会导致典型的elp表型,如生长适应缓慢、基因激活缓慢和温度敏感性。这些结果表明,一种新型的、与RNAPII紧密相关的HAT在染色质中包装的DNA转录中发挥作用。

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