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前列腺素生物合成中相关酶的分离与特性

Isolation and properties of enzymes involved in prostaglandin biosynthesis.

作者信息

van Dorp D A, Buytenhek M, Christ-Hazelhof E, Nugteren D H, van der Ouderaa F J

出版信息

Acta Biol Med Ger. 1978;37(5-6):691-9.

PMID:105525
Abstract

Prostaglandin (PG) endoperoxide synthetase was purified until homogeneity had been attained. The pure enzyme displays both cyclooxygenase and peroxidase activity, in accordance with the work of MIYAMOTO et al. (J. biol. Chem. 252, 2629--2636 (1976)). This enzyme therefore converts arachidonic acid into PGH2. Glutathione S-transferases, in the presence of glutathione, convert PGH2 into a mixture of PGF2alpha, PGE2 and PGD2. A new transferase in sheep lung gives mainly PGF2alpha and PGD2. Isolation and properties of these enzymes will be discussed. Finally, progress will be reported on the isolation of a soluble enzyme from various rat organs such as lung and spleen, which forms almost exclusively prostaglandin D.

摘要

前列腺素(PG)内过氧化物合成酶被纯化至均一状态。如宫本等人(《生物化学杂志》252, 2629 - 2636 (1976))的研究所示,纯酶兼具环氧化酶和过氧化物酶活性。因此,该酶可将花生四烯酸转化为PGH2。谷胱甘肽S - 转移酶在谷胱甘肽存在的情况下,可将PGH2转化为PGF2α、PGE2和PGD2的混合物。绵羊肺中的一种新转移酶主要生成PGF2α和PGD2。将讨论这些酶的分离及特性。最后,将报告从大鼠的各种器官(如肺和脾脏)中分离出一种可溶性酶的进展情况,该酶几乎只生成前列腺素D。

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