• 文献检索
  • 文档翻译
  • 深度研究
  • 学术资讯
  • Suppr Zotero 插件Zotero 插件
  • 邀请有礼
  • 套餐&价格
  • 历史记录
应用&插件
Suppr Zotero 插件Zotero 插件浏览器插件Mac 客户端Windows 客户端微信小程序
定价
高级版会员购买积分包购买API积分包
服务
文献检索文档翻译深度研究API 文档MCP 服务
关于我们
关于 Suppr公司介绍联系我们用户协议隐私条款
关注我们

Suppr 超能文献

核心技术专利:CN118964589B侵权必究
粤ICP备2023148730 号-1Suppr @ 2026

文献检索

告别复杂PubMed语法,用中文像聊天一样搜索,搜遍4000万医学文献。AI智能推荐,让科研检索更轻松。

立即免费搜索

文件翻译

保留排版,准确专业,支持PDF/Word/PPT等文件格式,支持 12+语言互译。

免费翻译文档

深度研究

AI帮你快速写综述,25分钟生成高质量综述,智能提取关键信息,辅助科研写作。

立即免费体验

细胞极性蛋白Par6将Par3和非典型蛋白激酶C与Cdc42连接起来。

The cell-polarity protein Par6 links Par3 and atypical protein kinase C to Cdc42.

作者信息

Joberty G, Petersen C, Gao L, Macara I G

机构信息

Markey Center for Cell Signaling, University of Virginia Health Sciences Center, Charlottesville, Virginia 22908-0577, USA.

出版信息

Nat Cell Biol. 2000 Aug;2(8):531-9. doi: 10.1038/35019573.

DOI:10.1038/35019573
PMID:10934474
Abstract

PAR (partitioning-defective) proteins, which were first identified in the nematode Caenorhabditis elegans, are essential for asymmetric cell division and polarized growth, whereas Cdc42 mediates establishment of cell polarity. Here we describe an unexpected link between these two systems. We have identified a family of mammalian Par6 proteins that are similar to the C. elegans PDZ-domain protein PAR-6. Par6 forms a complex with Cdc42-GTP, with a human homologue of the multi-PDZ protein PAR-3 and with the regulatory domains of atypical protein kinase C (PKC) proteins. This assembly is implicated in the formation of normal tight junctions at epithelial cell-cell contacts. Thus, Par6 is a key adaptor that links Cdc42 and atypical PKCs to Par3.

摘要

PAR(分区缺陷)蛋白最初是在线虫秀丽隐杆线虫中发现的,对于不对称细胞分裂和极化生长至关重要,而Cdc42介导细胞极性的建立。在这里,我们描述了这两个系统之间意想不到的联系。我们鉴定出了一类哺乳动物Par6蛋白,它们与线虫的PDZ结构域蛋白PAR-6相似。Par6与Cdc42-GTP、多PDZ蛋白PAR-3的人类同源物以及非典型蛋白激酶C(PKC)蛋白的调节结构域形成复合物。这种组装与上皮细胞间接触处正常紧密连接的形成有关。因此,Par6是将Cdc42和非典型PKC与Par3联系起来的关键衔接蛋白。

相似文献

1
The cell-polarity protein Par6 links Par3 and atypical protein kinase C to Cdc42.细胞极性蛋白Par6将Par3和非典型蛋白激酶C与Cdc42连接起来。
Nat Cell Biol. 2000 Aug;2(8):531-9. doi: 10.1038/35019573.
2
Cell polarity: new PARtners for Cdc42 and Rac.细胞极性:Cdc42和Rac的新伙伴
Nat Cell Biol. 2000 Aug;2(8):E143-5. doi: 10.1038/35019620.
3
Assembly of epithelial tight junctions is negatively regulated by Par6.上皮紧密连接的组装受到Par6的负调控。
Curr Biol. 2002 Feb 5;12(3):221-5. doi: 10.1016/s0960-9822(01)00663-7.
4
Atypical protein kinase C is involved in the evolutionarily conserved par protein complex and plays a critical role in establishing epithelia-specific junctional structures.非典型蛋白激酶C参与进化上保守的par蛋白复合体,并在建立上皮特异性连接结构中起关键作用。
J Cell Biol. 2001 Mar 19;152(6):1183-96. doi: 10.1083/jcb.152.6.1183.
5
A mammalian PAR-3-PAR-6 complex implicated in Cdc42/Rac1 and aPKC signalling and cell polarity.一种参与Cdc42/Rac1、非典型蛋白激酶C信号传导及细胞极性的哺乳动物PAR-3-PAR-6复合物。
Nat Cell Biol. 2000 Aug;2(8):540-7. doi: 10.1038/35019582.
6
An atypical PKC directly associates and colocalizes at the epithelial tight junction with ASIP, a mammalian homologue of Caenorhabditis elegans polarity protein PAR-3.一种非典型蛋白激酶C直接与ASIP在紧密连接处缔合并共定位,ASIP是秀丽隐杆线虫极性蛋白PAR-3的哺乳动物同源物。
J Cell Biol. 1998 Oct 5;143(1):95-106. doi: 10.1083/jcb.143.1.95.
7
The mammalian homologue of the Caenorhabditis elegans polarity protein PAR-6 is a binding partner for the Rho GTPases Cdc42 and Rac1.秀丽隐杆线虫极性蛋白PAR-6的哺乳动物同源物是Rho GTP酶Cdc42和Rac1的结合伴侣。
J Cell Sci. 2000 Sep;113 ( Pt 18):3267-75. doi: 10.1242/jcs.113.18.3267.
8
Human homologues of the Caenorhabditis elegans cell polarity protein PAR6 as an adaptor that links the small GTPases Rac and Cdc42 to atypical protein kinase C.秀丽隐杆线虫细胞极性蛋白PAR6的人类同源物作为一种衔接蛋白,将小GTP酶Rac和Cdc42与非典型蛋白激酶C连接起来。
Genes Cells. 2001 Feb;6(2):107-19. doi: 10.1046/j.1365-2443.2001.00404.x.
9
Direct interaction of two polarity complexes implicated in epithelial tight junction assembly.参与上皮紧密连接组装的两种极性复合物的直接相互作用。
Nat Cell Biol. 2003 Feb;5(2):137-42. doi: 10.1038/ncb923.
10
Nucleotide exchange factor ECT2 interacts with the polarity protein complex Par6/Par3/protein kinase Czeta (PKCzeta) and regulates PKCzeta activity.核苷酸交换因子ECT2与极性蛋白复合物Par6/Par3/蛋白激酶Cζ(PKCζ)相互作用,并调节PKCζ的活性。
Mol Cell Biol. 2004 Aug;24(15):6665-75. doi: 10.1128/MCB.24.15.6665-6675.2004.

引用本文的文献

1
Junctional adhesion molecule-C: A multifunctional mediator of cell adhesion.连接黏附分子C:细胞黏附的多功能介质
Cell Mol Life Sci. 2025 Aug 13;82(1):312. doi: 10.1007/s00018-025-05829-z.
2
The Life of a Kidney Podocyte.肾足细胞的生命历程。
Acta Physiol (Oxf). 2025 Aug;241(8):e70081. doi: 10.1111/apha.70081.
3
Polarity protein Par6 facilitates the processive phosphorylation of Lgl via a dynamic interaction with aPKC.极性蛋白Par6通过与非典型蛋白激酶C(aPKC)的动态相互作用促进Lgl的持续性磷酸化。
Commun Biol. 2025 Jul 1;8(1):967. doi: 10.1038/s42003-025-08401-4.
4
miR-190 is a Key Regulator in Establishing Cell Polarity and Specification in the Drosophila Nervous System.miR-190是果蝇神经系统中建立细胞极性和细胞分化的关键调节因子。
bioRxiv. 2025 May 28:2025.05.28.656688. doi: 10.1101/2025.05.28.656688.
5
Rare variants in cause Van der Woude syndrome and other features of peridermopathy.[基因]中的罕见变异会导致范德伍德综合征和其他皮肤周皮病特征。 (注:原文中“in”后面缺少具体基因名称等关键信息,翻译只能做到尽量符合原文结构,实际意思可能不完整)
medRxiv. 2025 Jan 17:2025.01.17.25320742. doi: 10.1101/2025.01.17.25320742.
6
A PDZ-kinase allosteric relay mediates Par complex regulator exchange.一种PDZ激酶变构中继介导Par复合物调节剂交换。
J Biol Chem. 2025 Feb;301(2):108097. doi: 10.1016/j.jbc.2024.108097. Epub 2024 Dec 18.
7
A PDZ-kinase allosteric relay mediates Par complex regulator exchange.一种PDZ激酶变构中继介导Par复合物调节因子交换。
bioRxiv. 2024 Oct 19:2024.10.18.619144. doi: 10.1101/2024.10.18.619144.
8
Targeted therapy approaches for epithelial-mesenchymal transition in triple negative breast cancer.三阴性乳腺癌上皮-间质转化的靶向治疗方法
Front Oncol. 2024 Oct 10;14:1431418. doi: 10.3389/fonc.2024.1431418. eCollection 2024.
9
Sensitive fluorescent biosensor reveals differential subcellular regulation of PKC.灵敏的荧光生物传感器揭示了蛋白激酶C的亚细胞差异调节。
Nat Chem Biol. 2025 Apr;21(4):501-511. doi: 10.1038/s41589-024-01758-3. Epub 2024 Oct 11.
10
Oligomerization and positive feedback on membrane recruitment encode dynamically stable PAR-3 asymmetries in the zygote.寡聚化以及对膜募集的正反馈在受精卵中编码动态稳定的PAR-3不对称性。
bioRxiv. 2024 Aug 28:2023.08.04.552031. doi: 10.1101/2023.08.04.552031.