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插入T3 DNA聚合酶硫氧还蛋白结合结构域可增强Taq DNA聚合酶的持续合成能力和保真度。

Insertion of the T3 DNA polymerase thioredoxin binding domain enhances the processivity and fidelity of Taq DNA polymerase.

作者信息

Davidson John F, Fox Richard, Harris Dawn D, Lyons-Abbott Sally, Loeb Lawrence A

机构信息

Department of Pathology, University of Washington, Seattle, WA 98195, USA.

出版信息

Nucleic Acids Res. 2003 Aug 15;31(16):4702-9. doi: 10.1093/nar/gkg667.

Abstract

Insertion of the T3 DNA polymerase thioredoxin binding domain (TBD) into the distantly related thermostable Taq DNA polymerase at an analogous position in the thumb domain, converts the Taq DNA polymerase from a low processive to a highly processive enzyme. Processivity is dependent on the presence of thioredoxin. The enhancement in processivity is 20-50-fold when compared with the wild-type Taq DNA polymerase or to the recombinant polymerase in the absence of thioredoxin. The recombinant Taq DNA pol/TBD is thermostable, PCR competent and able to copy repetitive deoxynucleotide sequences six to seven times more faithfully than Taq DNA polymerase and makes 2-3-fold fewer AT-->GC transition mutations.

摘要

将T3 DNA聚合酶硫氧还蛋白结合结构域(TBD)插入到亲缘关系较远的耐热Taq DNA聚合酶拇指结构域的类似位置,可将Taq DNA聚合酶从低持续合成能力的酶转变为高持续合成能力的酶。持续合成能力取决于硫氧还蛋白的存在。与野生型Taq DNA聚合酶或不存在硫氧还蛋白时的重组聚合酶相比,持续合成能力提高了20至50倍。重组Taq DNA pol/TBD具有耐热性,具备PCR活性,并且能够比Taq DNA聚合酶更忠实地复制重复脱氧核苷酸序列六到七次,产生的AT→GC转换突变减少2至3倍。

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