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脱氧核糖核酸酶I对F-肌动蛋白的解聚作用。

Depolymerization of F-actin by deoxyribonuclease I.

作者信息

Hitchcock S E, Carisson L, Lindberg U

出版信息

Cell. 1976 Apr;7(4):531-42. doi: 10.1016/0092-8674(76)90203-8.

DOI:10.1016/0092-8674(76)90203-8
PMID:133761
Abstract

Deoxyribonuclease I causes depolymerization of filamentous muscle actin to form a stable complex of 1 mole DNAase I:1 mole actin. The regulatory proteins tropomyosin and troponin bind to filamentous actin and slow down but do not prevent the depolymerization. In the absense of ATP, heavy meromyosin binds tightly to actin filaments and blocks completely the DNAase I: actin filament interaction. Addition of ATP releases heavy meromyosin; DNAase I is then rapidly inhibited and the actin filaments are depolymerized.

摘要

脱氧核糖核酸酶I可使丝状肌动蛋白解聚,形成1摩尔脱氧核糖核酸酶I与1摩尔肌动蛋白的稳定复合物。调节蛋白原肌球蛋白和肌钙蛋白与丝状肌动蛋白结合,减缓但不阻止解聚。在没有ATP的情况下,重酶解肌球蛋白紧密结合到肌动蛋白丝上,完全阻断脱氧核糖核酸酶I与肌动蛋白丝的相互作用。加入ATP会释放重酶解肌球蛋白;然后脱氧核糖核酸酶I迅速受到抑制,肌动蛋白丝解聚。

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