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异源二聚体驱动蛋白分子的交替快速和慢速步移。

Alternate fast and slow stepping of a heterodimeric kinesin molecule.

作者信息

Kaseda Kuniyoshi, Higuchi Hideo, Hirose Keiko

机构信息

Gene Function Research Center, National Institute of Advanced Industrial Science and Technology and Japan Society for the Promotion of Science, Tsukuba, Ibaraki 305-8562, Japan.

出版信息

Nat Cell Biol. 2003 Dec;5(12):1079-82. doi: 10.1038/ncb1067. Epub 2003 Nov 23.

DOI:10.1038/ncb1067
PMID:14634664
Abstract

A conventional kinesin molecule travels continuously along a microtubule in discrete 8-nm steps. This processive movement is generally explained by models in which the two identical heads of a kinesin move in a 'hand-over-hand' manner. Here, we show that a single heterodimeric kinesin molecule (in which one of the two heads is mutated in a nucleotide-binding site) exhibits fast and slow (with the dwell time at least 10 times longer than that of the fast step) 8-nm steps alternately, presumably corresponding to the displacement by the wild-type and mutant heads, respectively. Our results provide the first direct evidence for models in which the roles of the two heads alternate every 8-nm step.

摘要

传统的驱动蛋白分子沿着微管以8纳米的离散步长持续移动。这种持续性运动通常由一些模型来解释,在这些模型中,驱动蛋白的两个相同头部以“手拉手”的方式移动。在这里,我们表明,单个异源二聚体驱动蛋白分子(其中两个头部之一在核苷酸结合位点发生突变)交替展示出快速和慢速(停留时间至少比快速步长的停留时间长10倍)的8纳米步长,推测分别对应野生型和突变型头部的位移。我们的结果为两个头部的作用每8纳米步长交替的模型提供了首个直接证据。

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Alternate fast and slow stepping of a heterodimeric kinesin molecule.异源二聚体驱动蛋白分子的交替快速和慢速步移。
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