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核糖体耐受性与肽键形成

Ribosomal tolerance and peptide bond formation.

作者信息

Yonath Ada

机构信息

Department of Structural Biology, The Weizmann Institute, 76100 Rehovot, Israel.

出版信息

Biol Chem. 2003 Oct-Nov;384(10-11):1411-9. doi: 10.1515/BC.2003.156.

DOI:10.1515/BC.2003.156
PMID:14669983
Abstract

In the ribosome, the decoding and peptide bond formation sites are composed entirely of ribosomal RNA, thus confirming that the ribosome is a ribozyme. Precise alignment of the aminoacylated and peptidyl tRNA 3'-ends, which is the major enzymatic contribution of the ribosome, is dominated by remote interactions of the tRNA double helical acceptor stem with the distant rims of the peptidyl transferase center. An elaborate architecture and a sizable symmetry-related region within the otherwise asymmetric ribosome guide the A --> P passage of the tRNA 3'-end by a spiral rotatory motion, and ensures its outcome: stereochemistry suitable for peptide bond formation and geometry facilitating the entrance of newly formed proteins into their exit tunnel.

摘要

在核糖体中,解码和肽键形成位点完全由核糖体RNA组成,从而证实核糖体是一种核酶。氨酰化tRNA和肽基tRNA 3'-末端的精确排列是核糖体的主要酶促作用,这主要由tRNA双螺旋受体茎与肽基转移酶中心远端边缘的远程相互作用主导。在原本不对称的核糖体中,一个精心设计的结构和一个相当大的对称相关区域通过螺旋旋转运动引导tRNA 3'-末端从A位点到P位点的传递,并确保其结果:形成适合肽键形成的立体化学结构以及有利于新形成的蛋白质进入其出口通道的几何结构。

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