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ζ14-3-3蛋白有利于人tau纤维状聚合物的形成。

Zeta 14-3-3 protein favours the formation of human tau fibrillar polymers.

作者信息

Hernández Félix, Cuadros Raquel, Avila Jesús

机构信息

Centro de Biología Molecular 'Severo Ochoa' (CSIC-UAM), Facultad de Ciencias, Campus de Cantoblanco, Universidad Autónoma de Madrid, 28049 Madrid, Spain.

出版信息

Neurosci Lett. 2004 Mar 4;357(2):143-6. doi: 10.1016/j.neulet.2003.12.049.

DOI:10.1016/j.neulet.2003.12.049
PMID:15036595
Abstract

Tau protein can aggregate, in an aberrant way, in Alzheimer's disease and other tauopathies. The formation of those aggregates could take place in vitro by the addition of different compounds like polyanions or fatty acids and their derivates. Now, we found that a protein, zeta 14-3-3, facilitates the assembly of tau as well as a tau peptide containing the self-assembly region of tau molecule and a site for PKA phosphorylation. Also, we have found that tau and tau peptide polymerization are reduced, but not abolished upon PKA phosphorylation. The involvement of a scaffolding protein like 14-3-3 in the generation of tau filaments in tauopathies, like AD, is suggested.

摘要

在阿尔茨海默病和其他tau蛋白病中,tau蛋白会以异常方式聚集。这些聚集体的形成可在体外通过添加不同化合物(如多聚阴离子或脂肪酸及其衍生物)来实现。现在,我们发现一种蛋白质,即ζ14-3-3,可促进tau蛋白的组装,以及包含tau分子自组装区域和蛋白激酶A(PKA)磷酸化位点的tau肽的组装。此外,我们还发现,PKA磷酸化后,tau蛋白和tau肽的聚合作用虽会降低,但并未消除。这表明像14-3-3这样的支架蛋白参与了tau蛋白病(如阿尔茨海默病)中tau细丝的生成。

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