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枯草杆菌蛋白酶BPN'与家蚕重组真菌蛋白酶抑制剂F在P1位点取代残基上的相互作用。

Interaction of subtilisin BPN' and recombinant fungal protease inhibitor F from silkworm with substituted P1 site residues.

作者信息

Taniguchi Mai, Atiwetin Panida, Hirai Tomoya, Itoh Masanobu, Harada Shigeharu, Hara Saburo, Kamei Kaeko

机构信息

Department of Applied Biology, Kyoto Institute of Technology, Japan.

出版信息

Biosci Biotechnol Biochem. 2006 May;70(5):1262-4. doi: 10.1271/bbb.70.1262.

Abstract

Fungal protease inhibitor F (FPI-F) from silkworm inhibits subtilisin and fungal proteases. FPI-F mutants P(1) residues of which, Thr(29), were replaced with Glu, Phe, Gly, Leu, Met, and Arg, were prepared. The inhibitory activities of mutated FPI-F against subtilisin and other mammalian proteases indicated that FPI-F might be a specific inhibitor toward subtilisin-type protease.

摘要

家蚕来源的真菌蛋白酶抑制剂F(FPI-F)可抑制枯草杆菌蛋白酶和真菌蛋白酶。制备了FPI-F突变体,其中第(1)位的苏氨酸(Thr(29))被谷氨酸、苯丙氨酸、甘氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸和精氨酸取代。突变型FPI-F对枯草杆菌蛋白酶和其他哺乳动物蛋白酶的抑制活性表明,FPI-F可能是枯草杆菌蛋白酶型蛋白酶的特异性抑制剂。

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