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去除精氨酸332可使人类TRIM5α与人类免疫缺陷病毒衣壳结合并限制感染。

Removal of arginine 332 allows human TRIM5alpha to bind human immunodeficiency virus capsids and to restrict infection.

作者信息

Li Yuan, Li Xing, Stremlau Matthew, Lee Mark, Sodroski Joseph

机构信息

Department of Cancer Immunology and AIDS, Dana-Farber Cancer Institute, 44 Binney Street, JFB 824, Boston, MA 02115, USA.

出版信息

J Virol. 2006 Jul;80(14):6738-44. doi: 10.1128/JVI.00270-06.

DOI:10.1128/JVI.00270-06
PMID:16809279
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC1489046/
Abstract

Human TRIM5alpha (TRIM5alpha(hu)) only modestly inhibits human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1) and does not inhibit simian immunodeficiency virus (SIV(mac)). Alteration of arginine 332 in the TRIM5alpha(hu) B30.2 domain to proline, the residue found in rhesus monkey TRIM5alpha, has been shown to create a potent restricting factor for both HIV-1 and SIV(mac.) Here we demonstrate that the potentiation of HIV-1 inhibition results from the removal of a positively charged residue at position 332 of TRIM5alpha(hu.) The increase in restricting activity correlated with an increase in the ability of TRIM5alpha(hu) mutants lacking arginine 332 to bind HIV-1 capsid complexes. A change in the cyclophilin A-binding loop of the HIV-1 capsid decreased TRIM5alpha(hu) R332P binding and allowed escape from restriction. The ability of TRIM5alpha(hu) to restrict SIV(mac) could be disrupted by the presence of any charged residue at position 332. Thus, charged residues in the v1 region of the TRIM5alpha(hu) B30.2 domain can modulate capsid binding and restriction potency. Therapeutic strategies designed to neutralize arginine 332 of TRIM5alpha(hu) might potentiate the innate resistance of human cells to HIV-1 infection.

摘要

人类TRIM5α（TRIM5α(hu)）仅对1型人类免疫缺陷病毒（HIV-1）有适度抑制作用，对猴免疫缺陷病毒（SIV(mac)）无抑制作用。将TRIM5α(hu) B30.2结构域中的精氨酸332替换为脯氨酸（恒河猴TRIM5α中的残基），已证明可产生一种对HIV-1和SIV(mac)均有效的限制因子。在此我们证明，HIV-1抑制作用的增强源于TRIM5α(hu)第332位带正电荷残基的去除。限制活性的增加与缺乏精氨酸332的TRIM5α(hu)突变体结合HIV-1衣壳复合物能力的增加相关。HIV-1衣壳亲环素A结合环的改变降低了TRIM5α(hu) R332P的结合，并使其逃避限制。TRIM5α(hu)限制SIV(mac)的能力可被第332位的任何带电荷残基破坏。因此，TRIM5α(hu) B30.2结构域v1区域中的带电荷残基可调节衣壳结合和限制效力。旨在中和TRIM5α(hu)精氨酸332的治疗策略可能会增强人类细胞对HIV-1感染的天然抵抗力。

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