Suppr超能文献

水合细菌表面蛋白的原子力显微镜观察

Atomic force microscopy of a hydrated bacterial surface protein.

作者信息

Wiegräbe W, Nonnenmacher M, Guckenberger R, Wolter O

机构信息

Max-Planck Institut für Biochemie, Martinsried, Germany.

出版信息

J Microsc. 1991 Jul;163(Pt 1):79-84. doi: 10.1111/j.1365-2818.1991.tb03161.x.

Abstract

The protein surface layer of the bacterium Deinococcus radiodurans (HPI layer) was examined with an atomic force microscope (AFM). The measurements on the air-dried, but still hydrated layer were performed in the attractive imaging mode in which the forces between tip and sample are much smaller than in AFM in the repulsive mode or in scanning tunnelling microscopy (STM). The results are compared with STM and transmission electron microscopy (TEM) data.

摘要

利用原子力显微镜(AFM)对耐辐射球菌(HPI层)的蛋白质表面层进行了检测。在吸引成像模式下对风干但仍保持水合状态的该层进行测量,在这种模式下,针尖与样品之间的力比排斥模式下的AFM或扫描隧道显微镜(STM)中的力要小得多。将结果与STM和透射电子显微镜(TEM)数据进行了比较。

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