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从N端到C端的SNARE复合体组装促进快速膜融合。

N- to C-terminal SNARE complex assembly promotes rapid membrane fusion.

作者信息

Pobbati Ajaybabu V, Stein Alexander, Fasshauer Dirk

机构信息

Department of Neurobiology, Max-Planck-Institute for Biophysical Chemistry, Am Fassberg 11, 37077 Göttingen, Germany.

出版信息

Science. 2006 Aug 4;313(5787):673-6. doi: 10.1126/science.1129486.

DOI:10.1126/science.1129486
PMID:16888141
Abstract

Assembly of the soluble N-ethylmaleimide-sensitive factor attachment protein receptors (SNAREs) syntaxin 1, SNAP-25, and synaptobrevin 2 is thought to be the driving force for the exocytosis of synaptic vesicles. However, whereas exocytosis is triggered at a millisecond time scale, the SNARE-mediated fusion of liposomes requires hours for completion, which challenges the idea of a key role for SNAREs in the final steps of exocytosis. We found that liposome fusion was dramatically accelerated when a stabilized syntaxin/SNAP-25 acceptor complex was used. Thus, SNAREs do have the capacity to execute fusion at a speed required for neuronal secretion, demonstrating that the maintenance of acceptor complexes is a critical step in biological fusion reactions.

摘要

可溶性N - 乙基马来酰亚胺敏感因子附着蛋白受体(SNAREs) syntaxin 1、SNAP - 25和突触小泡蛋白2的组装被认为是突触小泡胞吐作用的驱动力。然而,尽管胞吐作用在毫秒时间尺度上被触发,但SNARE介导的脂质体融合需要数小时才能完成,这对SNAREs在胞吐作用最后步骤中起关键作用的观点提出了挑战。我们发现,当使用稳定的syntaxin/SNAP - 25受体复合物时,脂质体融合显著加速。因此,SNAREs确实有能力以神经元分泌所需的速度进行融合,这表明受体复合物的维持是生物融合反应中的关键步骤。

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