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平行多蛋白二聚体的机械指纹图谱。

The mechanical fingerprint of a parallel polyprotein dimer.

作者信息

Sarkar Atom, Caamano Sofia, Fernandez Julio M

出版信息

Biophys J. 2007 Feb 15;92(4):L36-8. doi: 10.1529/biophysj.106.097741. Epub 2006 Dec 8.

DOI:10.1529/biophysj.106.097741
PMID:17158577
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC1783889/
Abstract

We use the GCN4 oligomerization domain to engineer a covalently linked parallel polyprotein dimer based on the well-studied I27 domain of titin. We use single molecule atomic force microscopy techniques to stretch single polyprotein fibers and verify their mechanical properties. We find that the engineered polyprotein dimers extend in perfect register, doubling the unfolding force and halving the persistence length while keeping the contour length increase unchanged. These experiments directly confirm the mechanical scaling laws proposed for parallel bundles of modular proteins.

摘要

我们利用GCN4寡聚化结构域,基于研究充分的肌联蛋白I27结构域构建了一种共价连接的平行多聚蛋白二聚体。我们使用单分子原子力显微镜技术拉伸单个多聚蛋白纤维,并验证其力学性能。我们发现,工程化的多聚蛋白二聚体完美对齐延伸,使展开力加倍,持久长度减半,同时保持轮廓长度增加不变。这些实验直接证实了针对模块化蛋白平行束提出的力学标度定律。

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