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廓清模块化聚酮合酶领域的迷雾

Clearing the skies over modular polyketide synthases.

作者信息

Sherman David H, Smith Janet L

机构信息

Department of Medicinal Chemistry, Life Sciences Institute, University of Michigan, Ann Arbor, Michigan 48109, USA.

出版信息

ACS Chem Biol. 2006 Sep 19;1(8):505-9. doi: 10.1021/cb600376r.

DOI:10.1021/cb600376r
PMID:17168537
Abstract

Modular polyketide synthases (PKSs) are large multifunctional proteins that synthesize complex polyketide metabolites in microbial cells. A series of recent studies confirm the close protein structural relationship between catalytic domains in the type I mammalian fatty acid synthase (FAS) and the basic synthase unit of the modular PKS. They also establish a remarkable similarity in the overall organization of the type I FAS and the PKS module. This information provides important new conclusions about catalytic domain architecture, function, and molecular recognition that are essential for future efforts to engineer useful polyketide metabolites with valuable biological activities.

摘要

模块化聚酮合酶(PKSs)是在微生物细胞中合成复杂聚酮代谢物的大型多功能蛋白质。最近的一系列研究证实了I型哺乳动物脂肪酸合酶(FAS)中的催化结构域与模块化PKS的基本合酶单元之间存在密切的蛋白质结构关系。这些研究还揭示了I型FAS和PKS模块在整体结构上具有显著的相似性。这些信息为催化结构域的结构、功能和分子识别提供了重要的新结论,这对于未来设计具有重要生物活性的有用聚酮代谢物的研究工作至关重要。

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