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调节整体静电以调控蛋白质功能。

Tuning bulk electrostatics to regulate protein function.

作者信息

Serber Zach, Ferrell James E

机构信息

Department of Chemical and Systems Biology, Stanford University School of Medicine, MC 5174, Stanford, CA 94305, USA.

出版信息

Cell. 2007 Feb 9;128(3):441-4. doi: 10.1016/j.cell.2007.01.018.

DOI:10.1016/j.cell.2007.01.018
PMID:17289565
Abstract

Cyclin-dependent kinase activation can prevent yeast cells from responding to mating pheromone. Strickfaden et al. (2007) now show that this block arises from the multisite phosphorylation of Ste5. This provides a beautiful example of how phosphorylation can produce decisive changes in protein function through bulk electrostatics, without the necessity of intricate conformational changes.

摘要

细胞周期蛋白依赖性激酶的激活可阻止酵母细胞对交配信息素作出反应。斯特里克法登等人(2007年)现在表明,这种阻断源于Ste5的多位点磷酸化。这提供了一个很好的例子,说明磷酸化如何通过整体静电作用在蛋白质功能上产生决定性变化,而无需复杂的构象变化。

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Tuning bulk electrostatics to regulate protein function.调节整体静电以调控蛋白质功能。
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