Suppr超能文献

蛋白质-蛋白质相互作用的光化学激活探针。

Photochemically-activated probes of protein-protein interactions.

作者信息

Nandy Sandip K, Agnes Richard S, Lawrence David S

机构信息

Department of Biochemistry, The Albert Einstein College of Medicine of Yeshiva University, 1300 Morris Park Avenue, Bronx, New York 10461-1602, USA.

出版信息

Org Lett. 2007 Jun 7;9(12):2249-52. doi: 10.1021/ol070238t. Epub 2007 May 17.

Abstract

The activity of light-activatable ("caged") compounds can be temporally and spatially controlled, thereby providing a means to interrogate intracellular biochemical pathways as a function of time and space. Nearly all caged peptides contain photocleavable groups positioned on the side chains of key residues. We describe an alternative active site targeted strategy that disrupts the interaction between the protein target (SH2 domain, kinase, and proteinase) and a critical amide NH moiety of the peptide probe.

摘要

光可激活(“笼化”)化合物的活性可以在时间和空间上进行控制,从而提供一种根据时间和空间来研究细胞内生化途径的方法。几乎所有笼化肽都含有位于关键残基侧链上的光可裂解基团。我们描述了一种靶向活性位点的替代策略,该策略会破坏蛋白质靶点(SH2结构域、激酶和蛋白酶)与肽探针的关键酰胺NH基团之间的相互作用。

https://cdn.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/blobs/63c5/3057037/067b4937a8fe/nihms-274826-f0002.jpg

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本文引用的文献

5
The preparation and in vivo applications of caged peptides and proteins.笼蔽肽和蛋白质的制备及其体内应用
Curr Opin Chem Biol. 2005 Dec;9(6):570-5. doi: 10.1016/j.cbpa.2005.09.002. Epub 2005 Sep 22.

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