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CLIP170自身抑制模拟了与p150Glued或EB1的分子间相互作用。

CLIP170 autoinhibition mimics intermolecular interactions with p150Glued or EB1.

作者信息

Hayashi Ikuko, Plevin Michael J, Ikura Mitsuhiko

机构信息

Division of Signaling Biology, Ontario Cancer Institute, University of Toronto, 101 College Street, Toronto, Ontario, M5G 1L7, Canada.

出版信息

Nat Struct Mol Biol. 2007 Oct;14(10):980-1. doi: 10.1038/nsmb1299. Epub 2007 Sep 9.

DOI:10.1038/nsmb1299
PMID:17828275
Abstract

CLIP170 and p150(Glued) localize to the plus ends of growing microtubules. Using crystallography and NMR, we show that autoinhibitory interactions within CLIP170 use the same binding determinants as CLIP170's intermolecular interactions with p150(Glued). These interactions have both similar and distinct features when compared with the p150(Glued)-EB1 complex. Our data thus demonstrate that regulation of microtubule dynamics by plus end-tracking proteins (+TIPs) occurs through direct competition between homologous binding interfaces.

摘要

CLIP170和p150(Glued)定位于正在生长的微管的正端。通过晶体学和核磁共振,我们表明CLIP170内的自抑制相互作用与CLIP170与p150(Glued)的分子间相互作用使用相同的结合决定簇。与p150(Glued)-EB1复合物相比,这些相互作用具有相似和不同的特征。因此,我们的数据表明,正端追踪蛋白(+TIPs)对微管动力学的调节是通过同源结合界面之间的直接竞争来实现的。

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FEBS Lett. 2006 Feb 20;580(5):1327-32. doi: 10.1016/j.febslet.2006.01.050. Epub 2006 Jan 26.
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