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来自大肠杆菌的34 kDa泛酮酸还原酶的主链归属

Backbone assignments of the 34 kDa ketopantoate reductase from E. coli.

作者信息

Headey Stephen J, Vom Amelia, Simpson Jamie S, Scanlon Martin J

机构信息

Medicinal Chemistry and Drug Action, Monash Institute of Pharmaceutical Sciences, Monash University (Parkville Campus), 381 Royal Parade, Parkville, VIC 3052, Australia.

出版信息

Biomol NMR Assign. 2008 Jun;2(1):93-6. doi: 10.1007/s12104-008-9093-9. Epub 2008 Apr 26.

DOI:10.1007/s12104-008-9093-9
PMID:19636932
Abstract

Ketopantoate reductase is an essential enzyme for pantothenate (vitamin B5) synthesis and a potential antibiotic target. Here we report the 15N and 1HN, 13C', 13C(alpha) and 13C(beta) chemical shift assignments of the 34 kDa ketopantoate reductase in its apo state.

摘要

酮泛解酸还原酶是泛酸（维生素B5）合成过程中的一种关键酶，也是一个潜在的抗生素作用靶点。在此，我们报告了处于脱辅基状态的34 kDa酮泛解酸还原酶的15N、1HN、13C′、13C(α)和13C(β)化学位移归属。

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引用本文的文献

1
RASP: rapid and robust backbone chemical shift assignments from protein structure.RASP：基于蛋白质结构的快速且可靠的主链化学位移归属
J Biomol NMR. 2014 Mar;58(3):155-63. doi: 10.1007/s10858-014-9813-7. Epub 2014 Jan 21.