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来自大肠杆菌的RNA焦磷酸水解酶RppH的1H、13C和15N共振归属

1H, 13C and 15N resonance assignments of RNA pyrophosphohydrolase RppH from Escherichia coli.

作者信息

Bi Yunchen, Li Hongwei, Fan Shoujin, Xia Bin, Jin Changwen

机构信息

Beijing Nuclear Magnetic Resonance Center, Peking University, 100871, Beijing, China.

出版信息

Biomol NMR Assign. 2009 Jun;3(1):149-51. doi: 10.1007/s12104-009-9162-8. Epub 2009 May 5.

DOI:10.1007/s12104-009-9162-8
PMID:19636968
Abstract

The mRNA degradation is an important regulatory mechanism which controls gene expression by limiting the number of translation times. Previous studies demonstrated that this process is essential for organisms. Escherichia coli RNA pyrophosphohydrolase (RppH) is an enzyme that triggers mRNA degradation by removing the 5' pyrophosphate, which is a rate-determining step. In order to understand the molecular mechanism of the biological function, the structural information of RppH is required. Herein, we report the resonance assignments of (1)H, (15)N, (13)C atoms of the E. coli RppH.

摘要

mRNA降解是一种重要的调控机制,它通过限制翻译次数来控制基因表达。先前的研究表明,这个过程对生物体至关重要。大肠杆菌RNA焦磷酸水解酶(RppH)是一种通过去除5'焦磷酸来触发mRNA降解的酶,这是一个限速步骤。为了理解其生物学功能的分子机制,需要RppH的结构信息。在此,我们报道了大肠杆菌RppH的(1)H、(15)N、(13)C原子的共振归属。

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