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酵母Rpb1 C末端结构域丝氨酸2、5和7位点的磷酸化。

Phosphorylation of the yeast Rpb1 C-terminal domain at serines 2, 5, and 7.

作者信息

Kim Minkyu, Suh Hyunsuk, Cho Eun-Jung, Buratowski Stephen

机构信息

Department of Biological Chemistry and Molecular Pharmacology, Harvard Medical School, Boston, Massachusetts 02115, USA.

出版信息

J Biol Chem. 2009 Sep 25;284(39):26421-6. doi: 10.1074/jbc.M109.028993. Epub 2009 Aug 13.

DOI:10.1074/jbc.M109.028993
PMID:19679665
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC2785330/
Abstract

The C-terminal domain (CTD) of Rpb1, the largest subunit of RNA polymerase II, acts as a binding platform for various mRNA processing and histone-modifying enzymes that act co-transcriptionally. These factors are targeted to specific phosphorylation states of the CTD that predominate at different stages of transcription. Within the repeating sequence YSPTSPS, serines 2 and 5 are major phosphorylation sites, but serine 7 phosphorylation was recently discovered in mammalian cells. Here we show that CTD serine 7 is also phosphorylated in yeast and that Ser-7(P) chromatin immunoprecipitation patterns resemble those of Ser-5(P). The basal factor TFIIH can phosphorylate Ser-7 in vitro and is necessary for Ser-7(P) in vivo. Interestingly, deletion of the CTD Ser-5(P) phosphatase Rtr1 leads to an increase in Ser-5(P) but not Ser-7(P).

摘要

RNA聚合酶II最大亚基Rpb1的C末端结构域(CTD)作为多种mRNA加工和组蛋白修饰酶的结合平台,这些酶在转录过程中协同发挥作用。这些因子靶向CTD的特定磷酸化状态,这些状态在转录的不同阶段占主导。在重复序列YSPTSPS中,丝氨酸2和5是主要的磷酸化位点,但最近在哺乳动物细胞中发现了丝氨酸7的磷酸化。在这里,我们表明CTD丝氨酸7在酵母中也被磷酸化,并且Ser-7(P)染色质免疫沉淀模式与Ser-5(P)的模式相似。基础因子TFIIH可以在体外磷酸化Ser-7,并且对于体内Ser-7(P)的形成是必需的。有趣的是,CTD Ser-5(P)磷酸酶Rtr1的缺失导致Ser-5(P)增加,但不导致Ser-7(P)增加。