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活细胞中蛋白质转运的无图像评估。

Image-free assessment of protein translocation in live cells.

作者信息

Furger Christophe, Derick Sylvain, Boutin Jean A, Nosjean Olivier

机构信息

NOVALEADS, 31520 Ramonville, France.

出版信息

Curr Opin Pharmacol. 2009 Oct;9(5):650-6. doi: 10.1016/j.coph.2009.07.002. Epub 2009 Aug 13.

DOI:10.1016/j.coph.2009.07.002
PMID:19683470
Abstract

Protein translocation is a universal event shared by most cell signalling pathways to transmit signals between cell compartments. In recent years, the use of new fluorescence microscopy technologies combined with fluorescent probes--most often fluorescent proteins--and image analysis software has allowed the visualization and extensive analysis of such dynamic events in the context of the living cell. This review article focuses on emerging fluorescence approaches that tackle live cell protein translocation in the image-free context. Such methods are based on either protein-protein interactions or analysis of spatial diffusion of proteins by fluorescence intensity measurements. The potential benefits of intensity measurement on global cell populations versus image analysis of heterogeneous cell sample are discussed in the context of drug discovery applications.

摘要

蛋白质转运是大多数细胞信号通路共有的一个普遍过程,用于在细胞区室之间传递信号。近年来,新的荧光显微镜技术与荧光探针(最常见的是荧光蛋白)及图像分析软件相结合,使得在活细胞环境中对这类动态过程进行可视化和广泛分析成为可能。这篇综述文章聚焦于在无图像背景下处理活细胞蛋白质转运的新兴荧光方法。此类方法要么基于蛋白质-蛋白质相互作用,要么通过荧光强度测量来分析蛋白质的空间扩散。在药物发现应用的背景下,讨论了对整体细胞群体进行强度测量相对于对异质细胞样本进行图像分析的潜在优势。

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引用本文的文献

1
Mutagenic analysis in a pure molecular system shows that thioredoxin-interacting protein residue Cys247 is necessary and sufficient for a mixed disulfide formation with thioredoxin.在一个纯分子体系中的诱变分析表明,硫氧还蛋白相互作用蛋白残基 Cys247 对于与硫氧还蛋白形成混合二硫键是必需且充分的。
Protein Sci. 2012 Sep;21(9):1323-33. doi: 10.1002/pro.2119. Epub 2012 Aug 9.