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SAS-6 的磷酸化由 ZYG-1 调控,对于线虫胚胎中心体的形成至关重要。

Phosphorylation of SAS-6 by ZYG-1 is critical for centriole formation in C. elegans embryos.

机构信息

Swiss Institute for Experimental Cancer Research (ISREC), School of Life Sciences, Swiss Federal Institute of Technology (EPFL), CH-1015 Lausanne, Switzerland.

出版信息

Dev Cell. 2009 Dec;17(6):900-7. doi: 10.1016/j.devcel.2009.11.002.

DOI:10.1016/j.devcel.2009.11.002
PMID:20059959
Abstract

Despite being essential for proper cell division, the mechanisms governing centrosome duplication are incompletely understood and represent an important open question in cell biology. Formation of a new centriole next to each existing one is critical for centrosome duplication. In Caenorhabditis elegans embryos, the proteins SPD-2, ZYG-1, SAS-6, SAS-5, and SAS-4 are essential for centriole formation, but the mechanisms underlying their requirement remain unclear. Here, we demonstrate that the kinase ZYG-1 phosphorylates the coiled-coil protein SAS-6 at serine 123 in vitro. Importantly, we show that this phosphorylation event is crucial for centriole formation in vivo. Furthermore, we establish that such phosphorylation ensures the maintenance of SAS-6 at the emerging centriole. Overall, our findings establish that phosphorylation of the evolutionarily conserved protein SAS-6 is critical for centriole formation and thus for faithful cell division.

摘要

尽管对于正确的细胞分裂至关重要,但调控中心体复制的机制尚未完全了解,这是细胞生物学中的一个重要未解决问题。在每个现有中心体旁边形成一个新的中心粒对于中心体复制至关重要。在秀丽隐杆线虫胚胎中,蛋白质 SPD-2、ZYG-1、SAS-6、SAS-5 和 SAS-4 对于中心粒的形成是必需的,但它们的需求的机制仍不清楚。在这里,我们证明激酶 ZYG-1 在体外将卷曲螺旋蛋白 SAS-6 磷酸化丝氨酸 123。重要的是,我们表明,这种磷酸化事件对于体内中心粒的形成至关重要。此外,我们确定这种磷酸化确保了 SAS-6 在新出现的中心粒中的维持。总的来说,我们的研究结果表明,进化上保守的蛋白 SAS-6 的磷酸化对于中心粒的形成以及因此对于准确的细胞分裂至关重要。

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