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通过溶葡萄球菌素免疫蛋白对肽聚糖进行修饰,抑制溶葡萄球菌素两个结构域的活性。

Inhibition of the activity of both domains of lysostaphin through peptidoglycan modification by the lysostaphin immunity protein.

机构信息

Department of Biological Sciences, The University of Alabama, Tuscaloosa, Alabama, USA.

出版信息

Appl Environ Microbiol. 2010 Oct;76(20):6944-6. doi: 10.1128/AEM.01066-10. Epub 2010 Aug 20.

Abstract

Resistance to lysostaphin, a staphylolytic glycylglycine endopeptidase, is due to a FemABX-like immunity protein that inserts serines in place of some glycines in peptidoglycan cross bridges. These modifications inhibit both binding of the recombinant cell wall targeting domain and catalysis by the recombinant catalytic domain of lysostaphin.

摘要

对葡萄球菌溶素(一种溶葡萄球菌酶)的耐药性是由于 FemABX 样免疫蛋白的存在,该蛋白将某些肽聚糖交联桥中的甘氨酸替换为丝氨酸。这些修饰抑制了重组细胞壁靶向结构域的结合以及重组葡萄球菌溶素催化结构域的催化作用。

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