• 文献检索
  • 文档翻译
  • 深度研究
  • 学术资讯
  • Suppr Zotero 插件Zotero 插件
  • 邀请有礼
  • 套餐&价格
  • 历史记录
应用&插件
Suppr Zotero 插件Zotero 插件浏览器插件Mac 客户端Windows 客户端微信小程序
定价
高级版会员购买积分包购买API积分包
服务
文献检索文档翻译深度研究API 文档MCP 服务
关于我们
关于 Suppr公司介绍联系我们用户协议隐私条款
关注我们

Suppr 超能文献

核心技术专利:CN118964589B侵权必究
粤ICP备2023148730 号-1Suppr @ 2026

文献检索

告别复杂PubMed语法,用中文像聊天一样搜索,搜遍4000万医学文献。AI智能推荐,让科研检索更轻松。

立即免费搜索

文件翻译

保留排版,准确专业,支持PDF/Word/PPT等文件格式,支持 12+语言互译。

免费翻译文档

深度研究

AI帮你快速写综述,25分钟生成高质量综述,智能提取关键信息,辅助科研写作。

立即免费体验

最大活性状态下可逆酶促反应动力学参数的计算。

Calculation of kinetic parameters of a reversible enzymatic reaction in states of maximal activity.

作者信息

Heinrich R, Hoffmann E, Holzhütter H G

机构信息

Sektion Biologie, Bereich Biophysik, Humboldt-Universität Berlin, Germany.

出版信息

Biomed Biochim Acta. 1990;49(8-9):891-902.

PMID:2082929
Abstract

Optimal values of the rate constants of a reversible enzymatic reaction are calculated by maximizing the enzymatic activity. The results depend on the substrate and product concentrations. Expressions for optimal maximal activities are derived and conclusions are drawn for the optimal ratios of substrate concentrations and Michaelis-constants.

摘要

通过使酶活性最大化来计算可逆酶促反应速率常数的最佳值。结果取决于底物和产物浓度。推导了最佳最大活性的表达式,并得出了底物浓度与米氏常数的最佳比例的结论。

相似文献

1
Calculation of kinetic parameters of a reversible enzymatic reaction in states of maximal activity.最大活性状态下可逆酶促反应动力学参数的计算。
Biomed Biochim Acta. 1990;49(8-9):891-902.
2
Kinetic parameters of enzymatic reactions in states of maximal activity; an evolutionary approach.最大活性状态下酶促反应的动力学参数;一种进化方法。
J Theor Biol. 1991 Jul 21;151(2):249-83. doi: 10.1016/s0022-5193(05)80363-7.
3
Measurements of kinetic parameters in a microfluidic reactor.微流控反应器中动力学参数的测量。
Anal Chem. 2006 Dec 15;78(24):8273-80. doi: 10.1021/ac061189l.
4
Evolutionary optimization of enzyme kinetic parameters; effect of constraints.酶动力学参数的进化优化;约束条件的影响
J Theor Biol. 1994 Dec 7;171(3):309-23. doi: 10.1006/jtbi.1994.1234.
5
[Penicillin amidase from E. coli. The kinetic and equilibrium parameters of the enzymatic hydrolysis of 7-phenylacetamidodesacetoxycephalosporanic acid catalyzed by an immobile enzyme].[来自大肠杆菌的青霉素酰胺酶。固定化酶催化7-苯乙酰氨基去乙酰氧基头孢烷酸酶促水解的动力学和平衡参数]
Antibiotiki. 1980 Nov;25(11):808-15.
6
Dynamic disorder-driven substrate inhibition and bistability in a simple enzymatic reaction.简单酶促反应中动态无序驱动的底物抑制和双稳态
J Phys Chem B. 2009 Oct 8;113(40):13421-8. doi: 10.1021/jp907908d.
7
Kinetic analysis of modification reactions at comparable enzyme and modifier concentrations.在可比的酶和修饰剂浓度下修饰反应的动力学分析。
J Theor Biol. 1996 Aug 21;181(4):319-27. doi: 10.1006/jtbi.1996.0134.
8
Control analysis of unbranched enzymatic chains in states of maximal activity.最大活性状态下无分支酶链的对照分析。
J Theor Biol. 1996 Oct 7;182(3):243-52. doi: 10.1006/jtbi.1996.0161.
9
Dissipation and maintenance of stable states in an enzymatic system: analysis and simulation.酶系统中稳定状态的耗散与维持:分析与模拟
Biophys Chem. 2006 Apr 1;120(3):207-14. doi: 10.1016/j.bpc.2005.11.011. Epub 2005 Dec 27.
10
Efficiency and design of simple metabolic systems.简单代谢系统的效率与设计
Biomed Biochim Acta. 1985;44(6):959-69.

引用本文的文献

1
Self-Organization of Enzyme-Catalyzed Reactions Studied by the Maximum Entropy Production Principle.最大熵产生原理研究酶催化反应的自组织。
Int J Mol Sci. 2023 May 13;24(10):8734. doi: 10.3390/ijms24108734.