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胶原与 Ku 蛋白相互作用并抑制体外非同源 DNA 末端连接。

Coilin interacts with Ku proteins and inhibits in vitro non-homologous DNA end joining.

机构信息

Department of Biochemistry, The University of Mississippi Medical Center, Jackson, MS 39216-4505, USA.

出版信息

FEBS Lett. 2010 Dec 1;584(23):4735-9. doi: 10.1016/j.febslet.2010.11.004. Epub 2010 Nov 9.

DOI:10.1016/j.febslet.2010.11.004
PMID:21070772
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC3000556/
Abstract

Coilin is a nuclear protein that plays a role in Cajal body formation. The function of nucleoplasmic coilin is unknown. Here we report that coilin interacts with Ku70 and Ku80, which are major players in the DNA repair process. Ku proteins compete with SMN and SmB' proteins for coilin interaction sites. The binding domain on coilin for Ku proteins cannot be localized to one discrete region, and only full-length coilin is capable of inhibiting in vitro non-homologous DNA end joining (NHEJ). Since Ku proteins do not accumulate in CBs, these findings suggest that nucleoplasmic coilin participates in the regulation of DNA repair.

摘要

核仁蛋白 coilin 参与 Cajal 体的形成。核质 coilin 的功能未知。我们报告 coilin 与 DNA 修复过程中的主要成分 Ku70 和 Ku80 相互作用。Ku 蛋白与 SMN 和 SmB' 蛋白竞争 coilin 的相互作用位点。 coilin 与 Ku 蛋白的结合域不能定位于一个离散的区域,只有全长 coilin 才能抑制体外非同源 DNA 末端连接(NHEJ)。由于 Ku 蛋白不在 CBs 中积累,这些发现表明核质 coilin 参与 DNA 修复的调控。