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机构信息

Department of Food Sciences and Technology, Division of Food Biotechnology, University of Natural Resources and Life Sciences, Vienna, Muthgasse 11, A-1190 Vienna, Austria.

出版信息

Appl Environ Microbiol. 2011 Feb;77(4):1528-31. doi: 10.1128/AEM.01385-10. Epub 2010 Dec 17.

DOI:10.1128/AEM.01385-10
PMID:21169445
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC3067215/
Abstract

Putative α-L-arabinofuranosidases of Oenococcus oeni and Lactobacillus brevis were heterologously expressed and characterized. We report the basic functional properties of the recombinant enzymes in comparison to those of a commercial family 51 arabinosidase of Aspergillus niger.

摘要

已烯雌酚和短乳杆菌的推定α-L-阿拉伯呋喃糖苷酶被异源表达和表征。我们报告了重组酶与黑曲霉属 51 家族商业阿拉伯糖苷酶的基本功能特性的比较。