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通过点击化学在 Yaa 位置对胶原蛋白三螺旋进行功能化的构象稳定性。

Conformational stability of collagen triple helices functionalized in the Yaa position by click chemistry.

机构信息

Department of Chemistry, University of Basel, St. Johanns-Ring 19, 4056 Basel, Switzerland.

出版信息

Org Biomol Chem. 2012 Mar 14;10(10):1982-6. doi: 10.1039/c2ob06720j. Epub 2012 Jan 20.

DOI:10.1039/c2ob06720j
PMID:22266764
Abstract

Click chemistry was used to introduce moieties as sterically demanding as monosaccharides into the Yaa position of collagen model peptides. The effect of different triazolyl derivatives as well as the configuration of the functionalized proline residue on the thermal stability of the collagen triple helices was examined.

摘要

点击化学被用于将类似于单糖的大体积基团引入到胶原蛋白模型肽的 Yaa 位置。研究了不同的三唑衍生物以及功能化脯氨酸残基的构型对胶原蛋白三螺旋热稳定性的影响。

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