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质谱研究揭示了 Aβ1-16-Cu2+ 复合物的结构类似于 ATCUN 基序。

Mass spectral studies reveal the structure of Aβ1-16-Cu2+ complex resembling ATCUN motif.

机构信息

Biometry and Nutrition Group, Agharkar Research Institute, Pune-411004, India.

出版信息

Inorg Chem. 2012 Aug 6;51(15):7960-2. doi: 10.1021/ic301244x. Epub 2012 Jul 17.

DOI:10.1021/ic301244x
PMID:22804558
Abstract

In Alzheimer's disease, copper binds to amyloid beta (Aβ) peptide and generates oxidative stress. The coordination of histidine (His) residues to Cu(2+) is still uncertain. We studied Cu(2+) binding to Aβ1-16 peptide using the diethyl pyrocarbonate (DEPC) assay and mass spectrometry. Our results show that only one His is involved in Cu(2+) coordination, which is identified as His6 using mass spectral studies. Novel nickel displacement studies have further supported the proposal that the Cu(2+) binding site of Aβ1-16 peptide resembles the ATCUN motif of human serum albumin.

摘要

在阿尔茨海默病中,铜与淀粉样β(Aβ)肽结合并产生氧化应激。组氨酸(His)残基与 Cu(2+)的配位仍然不确定。我们使用二乙基焦碳酸酯(DEPC)测定法和质谱法研究了 Cu(2+)与 Aβ1-16 肽的结合。我们的结果表明,只有一个 His 参与了 Cu(2+)的配位,通过质谱研究鉴定为 His6。新的镍置换研究进一步支持了这样的假设,即 Aβ1-16 肽的 Cu(2+)结合位点类似于人血清白蛋白的 ATCUN 基序。

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