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瞬时复合过氧化物酶体相互作用:哺乳动物细胞过氧化物酶体动力学的一个新方面。

Transient complex peroxisomal interactions: A new facet of peroxisome dynamics in mammalian cells.

作者信息

Bonekamp Nina A, Schrader Michael

机构信息

Centre for Cell Biology & Dept. of Biology; University of Aveiro; Campus Universitário de Santiago; Portugal.

出版信息

Commun Integr Biol. 2012 Nov 1;5(6):534-7. doi: 10.4161/cib.21508.

DOI:10.4161/cib.21508
PMID:23336019
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC3541316/
Abstract

Mitochondria and peroxisomes are ubiquitous subcellular organelles that fulfill essential metabolic functions, rendering them indispensable for human development and health. Both are highly dynamic organelles that can undergo remarkable changes in morphology and number to accomplish cellular needs. While mitochondrial dynamics are also regulated by frequent fusion events, the fusion of mature peroxisomes in mammalian cells remained a matter of debate. In our recent study, we clarified systematically that there is no complete fusion of mature peroxisomes analogous to mitochondria. Moreover, in contrast to key division components such as DLP1, Fis1 or Mff, mitochondrial fusion proteins were not localized to peroxisomes. However, we discovered and characterized novel transient, complex interactions between individual peroxisomes which may contribute to the homogenization of the often heterogeneous peroxisomal compartment, e.g., by distribution of metabolites, signals or other "molecular information" via interperoxisomal contact sites.

摘要

线粒体和过氧化物酶体是普遍存在的亚细胞细胞器,执行着至关重要的代谢功能,使其对于人类发育和健康不可或缺。二者都是高度动态的细胞器,能够在形态和数量上发生显著变化以满足细胞需求。虽然线粒体动力学也受频繁融合事件的调控,但哺乳动物细胞中成熟过氧化物酶体的融合一直存在争议。在我们最近的研究中,我们系统地阐明,成熟过氧化物酶体不存在类似于线粒体的完全融合。此外,与关键的分裂成分如动力相关蛋白1(DLP1)、Fis1或线粒体分裂因子(Mff)不同,线粒体融合蛋白并不定位于过氧化物酶体。然而,我们发现并表征了单个过氧化物酶体之间新型的瞬时复杂相互作用,这些相互作用可能有助于使通常异质性的过氧化物酶体区室同质化,例如通过过氧化物酶体间接触位点来分布代谢物、信号或其他“分子信息”。

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