Suppr超能文献

用定点突变和短肽研究婴儿利什曼原虫硫氧还蛋白还原酶的二聚化界面。

Probing the dimerization interface of Leishmania infantum trypanothione reductase with site-directed mutagenesis and short peptides.

机构信息

Departamento de Biología de Sistemas, Unidad Asociada de I+D+I al CSIC, Universidad de Alcalá, 28871 Alcalá de Henares, Madrid, Spain.

出版信息

Chembiochem. 2013 Jul 8;14(10):1212-7. doi: 10.1002/cbic.201200744. Epub 2013 Jun 6.

Abstract

Binding at the interface: We tested the inhibitory activity of a set of peptide sequences derived from an α-helix of the dimeric trypanothione reductase from Leishmania infantum. Replacement of a glutamic acid residue with a lysine promoted monomer dissociation and enzyme inhibition.

摘要

结合于界面

我们测试了一组源自利什曼原虫二聚体硫氧还蛋白的α-螺旋肽序列的抑制活性。用赖氨酸替换谷氨酸残基促进了单体解离和酶抑制。

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