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内源性纤溶激活对人纤溶酶原的影响

[Effect of endogenous fibrinolysis activation on human plasminogen].

作者信息

Platonova T K, Kalashnikov V V, Khvatov V B

出版信息

Biull Eksp Biol Med. 1987 Jan;103(1):59-61.

PMID:2432967
Abstract

Plasminogen preparation from donor blood and fibrinolytically active blood plasma from humans after sudden death were obtained using affinity chromatography on Lysin-sepharose 4B. The plasminogen preparation from donor blood was shown to be highly purified native plasminogen (Glu-plasminogen). The preparation containing activated plasminogen (Lys-plasminogen), plasmin, plasminogen activator, alpha 2-macroglobulin, alpha 1-antitrypsin, fibrin/fibrinogen was obtained from the blood plasma of humans after sudden death. The appearance of proteins lacking biological specificity to lysin-sepharose in the plasminogen preparation shows the ability of activated plasminogen and plasmin to form complexes with these proteins and demonstrates the retention of the functional activity in lysin-binding regions on their molecules. Monospecific sera to the isolated preparations were obtained, demonstrating the presence of the same immunochemical determinants in native and activated plasminogen.

摘要

利用赖氨酸琼脂糖4B亲和层析法,从供血者血液中制备了纤溶酶原,并从猝死后人的具有纤维蛋白溶解活性的血浆中进行了提取。结果表明,从供血者血液中制备的纤溶酶原是高度纯化的天然纤溶酶原(谷氨酸纤溶酶原)。从猝死后人的血浆中获得了含有活化纤溶酶原(赖氨酸纤溶酶原)、纤溶酶、纤溶酶原激活剂、α2-巨球蛋白、α1-抗胰蛋白酶、纤维蛋白/纤维蛋白原的制剂。纤溶酶原制剂中出现了对赖氨酸琼脂糖缺乏生物学特异性的蛋白质,这表明活化纤溶酶原和纤溶酶能够与这些蛋白质形成复合物,并证明了它们分子中赖氨酸结合区域的功能活性得以保留。获得了针对分离制剂的单特异性血清,证明天然和活化纤溶酶原中存在相同的免疫化学决定簇。

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