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在大肠杆菌中加工来自I型人类免疫缺陷病毒多聚蛋白的蛋白酶和逆转录酶。

Processing protease and reverse transcriptase from human immunodeficiency virus type I polyprotein in Escherichia coli.

作者信息

Mous J, Heimer E P, Le Grice S F

机构信息

Central Research Units, F. Hoffmann-La Roche Ltd., Basel, Switzerland.

出版信息

J Virol. 1988 Apr;62(4):1433-6. doi: 10.1128/JVI.62.4.1433-1436.1988.

DOI:10.1128/JVI.62.4.1433-1436.1988
PMID:2450209
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC253157/
Abstract

Expression of the human immunodeficiency virus type I pol open reading frame in Escherichia coli led to several protease-mediated processing steps of the pol precursor polyprotein. Accumulation of two polypeptides with molecular sizes of 64 and 52 kilodaltons, with which reverse transcriptase activity is associated, was observed. The protease moiety of the precursor polyprotein accumulated as a 10-kilodalton species as a result of two specific cleavages. Furthermore, a single-amino-acid substitution in the putative active site of protease totally abolished processing of the precursor polyprotein.

摘要

人类免疫缺陷病毒I型（HIV-1）pol开放阅读框在大肠杆菌中的表达导致了pol前体多聚蛋白的几个蛋白酶介导的加工步骤。观察到积累了两种分子量分别为64和52千道尔顿的多肽，它们与逆转录酶活性相关。由于两次特异性切割，前体多聚蛋白的蛋白酶部分以10千道尔顿的形式积累。此外，蛋白酶假定活性位点的单个氨基酸取代完全消除了前体多聚蛋白的加工。

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