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细菌乙二醛酶I酶:结构与生化研究

Bacterial glyoxalase I enzymes: structural and biochemical investigations.

作者信息

Honek John F

机构信息

*Department of Chemistry, University of Waterloo, 200 University Avenue West, Waterloo, Ontario, Canada, N2L 3G1.

出版信息

Biochem Soc Trans. 2014 Apr;42(2):479-84. doi: 10.1042/BST20130285.

Abstract

A number of bacterial glyoxalase I enzymes are maximally activated by Ni2+ and Co2+ ions, but are inactive in the presence of Zn2+, yet these enzymes will also bind this metal ion. The structure-activity relationships between these two classes of glyoxalase I serve as important clues as to how the molecular structures of these proteins control metal-activation profiles.

摘要

许多细菌乙二醛酶I酶被Ni2+和Co2+离子最大程度地激活,但在Zn2+存在时无活性,然而这些酶也会结合这种金属离子。这两类乙二醛酶I之间的构效关系为这些蛋白质的分子结构如何控制金属激活谱提供了重要线索。

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