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单纯疱疹病毒1型DNA聚合酶。具有核糖核酸酶H活性的内在5'→3'核酸外切酶的鉴定。

Herpes simplex-1 DNA polymerase. Identification of an intrinsic 5'----3' exonuclease with ribonuclease H activity.

作者信息

Crute J J, Lehman I R

机构信息

Department of Biochemistry, Beckman Center, Stanford University, California 94305-5307.

出版信息

J Biol Chem. 1989 Nov 15;264(32):19266-70.

PMID:2553735
Abstract

The herpes simplex virus-1 DNA polymerase is a heterodimer of Mr 190,000 which consists of the products of the UL30 (Pol) and UL42 genes. The 136-kilodalton Pol gene product contains an intrinsic ribonuclease H activity that specifically degrades RNA.DNA heteroduplexes or duplex DNA substrates in the 5'----3' direction. It can therefore catalyze the excision of the RNA primers that initiate the synthesis of Okazaki fragments at a replication fork during herpes DNA replication.

摘要

单纯疱疹病毒1型DNA聚合酶是一种分子量为190,000的异二聚体,由UL30(Pol)和UL42基因的产物组成。136千道尔顿的Pol基因产物具有一种内在的核糖核酸酶H活性,该活性可特异性地沿5'----3'方向降解RNA-DNA异源双链体或双链DNA底物。因此,它可以催化切除在疱疹病毒DNA复制过程中于复制叉处启动冈崎片段合成的RNA引物。

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