Suppr超能文献

肽螺旋的手性偏好与转换。第二部分:基于非编码α-氨基酸的螺旋。

Handedness preference and switching of peptide helices. Part II: Helices based on noncoded α-amino acids.

作者信息

Crisma Marco, De Zotti Marta, Formaggio Fernando, Peggion Cristina, Moretto Alessandro, Toniolo Claudio

机构信息

ICB, Padova Unit, CNR, Padova, Italy.

出版信息

J Pept Sci. 2015 Mar;21(3):148-77. doi: 10.1002/psc.2743. Epub 2015 Jan 30.

Abstract

In this second part of our review article on the preferred screw sense and interconversion of peptide helices, we discuss the most significant computational and experimental data published on helices formed by the most extensively investigated categories of noncoded α-amino acids. They are as follows: (i) N-alkylated Gly residues (peptoids), (ii) C(α) -alkylated α-amino acids, (iii) C(α,β) -sp(2) configurated α-amino acids, and (iv) combinations of residues of types (ii) and (iii). With confidence, the large body of interesting papers examined and classified in this editorial effort will stimulate the development of helical peptides in many diverse areas of biosciences and nanosciences.

摘要

在我们关于肽螺旋的优选螺旋方向和相互转化的综述文章的第二部分中,我们讨论了关于由研究最广泛的非编码α-氨基酸类别形成的螺旋所发表的最重要的计算和实验数据。它们如下:(i)N-烷基化甘氨酸残基(类肽),(ii)C(α)-烷基化α-氨基酸,(iii)C(α,β)-sp(2)构型的α-氨基酸,以及(iv)类型(ii)和(iii)的残基组合。在这项编辑工作中审查和分类的大量有趣论文无疑将促进生物科学和纳米科学众多不同领域中螺旋肽的发展。

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