Suppr超能文献

在蛋白质组范围内绘制天然二硫键。

Mapping native disulfide bonds at a proteome scale.

机构信息

1] College of Life Science, Beijing Normal University, Beijing, China. [2] National Institute of Biological Sciences, Beijing, China.

1] Key Lab of Intelligent Information Processing, Institute of Computing Technology, Chinese Academy of Sciences (CAS), Beijing, China. [2] University of Chinese Academy of Sciences, Beijing, China.

出版信息

Nat Methods. 2015 Apr;12(4):329-31. doi: 10.1038/nmeth.3283. Epub 2015 Feb 9.

Abstract

We developed a high-throughput mass spectrometry method, pLink-SS (http://pfind.ict.ac.cn/software/pLink/2014/pLink-SS.html), for precise identification of disulfide-linked peptides. Using pLink-SS, we mapped all native disulfide bonds of a monoclonal antibody and ten standard proteins. We performed disulfide proteome analyses and identified 199 disulfide bonds in Escherichia coli and 568 in proteins secreted by human endothelial cells. We discovered many regulatory disulfide bonds involving catalytic or metal-binding cysteine residues.

摘要

我们开发了一种高通量质谱方法 pLink-SS(http://pfind.ict.ac.cn/software/pLink/2014/pLink-SS.html),用于精确鉴定二硫键连接的肽。使用 pLink-SS,我们绘制了单克隆抗体和十个标准蛋白的所有天然二硫键。我们进行了二硫键蛋白质组学分析,鉴定了大肠杆菌中的 199 个二硫键和人内皮细胞分泌蛋白中的 568 个二硫键。我们发现了许多涉及催化或金属结合半胱氨酸残基的调节二硫键。

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