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新型药物安非他尼与微管蛋白的相互作用。

Interaction of the novel agent amphethinile with tubulin.

作者信息

McGown A T, Fox B W

机构信息

Paterson Institute for Cancer Research, Christie Hospital and Holt Radium Institute, Manchester, UK.

出版信息

Br J Cancer. 1989 Jun;59(6):865-8. doi: 10.1038/bjc.1989.183.

DOI:10.1038/bjc.1989.183
PMID:2736224
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC2246728/
Abstract

The novel agent amphethinile is shown to inhibit tubulin assembly in vitro. This agent is capable of displacing colchicine but not vinblastine from tubulin and causes a stimulation in GTPase activity in vitro. The affinity constant for the association of this drug with tubulin has been determined (Ka = 1.3 x 10(6) M-1). It is concluded that amphethinile belongs to the class of agents which share a common binding site with colchicine on the tubulin molecule.

摘要

新型药物安非他明在体外可抑制微管蛋白组装。该药物能够将秋水仙碱从微管蛋白上置换下来，但不能置换长春花碱，且在体外可刺激鸟苷三磷酸酶（GTPase）活性。已测定该药物与微管蛋白结合的亲和常数（Ka = 1.3 x 10(6) M-1）。得出的结论是，安非他明属于在微管蛋白分子上与秋水仙碱共用一个结合位点的药物类别。