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赋予H⁺-ATP酶复合体寡霉素敏感性的寡霉素敏感相关蛋白（OSCP）的一级结构。II. 用金黄色葡萄球菌蛋白酶水解OSCP及多肽链的重建

[Primary structure of the OSCP-protein, conferring the oligomycin sensitivity to the H+-ATPase complex. II. Hydrolysis of OSCP with proteinase from Staphylococcus aureus and reconstruction of the polypeptide chain].

作者信息

Grinkevich V A, Trubetskaia O E, Belogrudov G I, Il'ina E F, Aldanova N A

出版信息

Bioorg Khim. 1988 Jun;14(6):790-6.

PMID:2903745
Abstract

Hydrolysis of OSCP of bovine heart mitochondria by proteinase from Staphylococcus aureus V8 was followed by isolation of all individual peptides by means of gel-filtration and HPLC. Structural analysis of the peptides allowed to arrange BrCN-fragments and to reconstruct the complete amino acid sequence of the protein. Comparative structural analysis revealed existence of a certain homology between OSCP and delta- and b-subunits of the E. coli H+-ATPase, which are necessary for interaction of catalytic and proton-conducting parts of the bacterial enzyme.

摘要

用金黄色葡萄球菌V8蛋白酶水解牛心线粒体的寡霉素敏感性相关蛋白（OSCP），随后通过凝胶过滤和高效液相色谱法分离所有单个肽段。对这些肽段进行结构分析，从而排列出溴化氰片段并重建该蛋白质的完整氨基酸序列。比较结构分析揭示了OSCP与大肠杆菌H⁺-ATP酶的δ亚基和β亚基之间存在一定的同源性，这对于细菌酶的催化部分和质子传导部分的相互作用是必需的。

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