Suppr超能文献

分枝杆菌噬菌体 Giles 的病毒-宿主蛋白-蛋白相互作用。

Virus-host protein-protein interactions of mycobacteriophage Giles.

机构信息

Center for the Study of Biological Complexity, Virginia Commonwealth University, Richmond, VA, 23284, USA.

Department of Biological Sciences, University of Pittsburgh, Pittsburgh, Pennsylvania, 15260, USA.

出版信息

Sci Rep. 2017 Nov 28;7(1):16514. doi: 10.1038/s41598-017-16303-7.

Abstract

Mycobacteriophage are viruses that infect mycobacteria. More than 1,400 mycobacteriophage genomes have been sequenced, coding for over one hundred thousand proteins of unknown functions. Here we investigate mycobacteriophage Giles-host protein-protein interactions (PPIs) using yeast two-hybrid screening (Y2H). A total of 25 reproducible PPIs were found for a selected set of 10 Giles proteins, including a putative virion assembly protein (gp17), the phage integrase (gp29), the endolysin (gp31), the phage repressor (gp47), and six proteins of unknown function (gp34, gp35, gp54, gp56, gp64, and gp65). We note that overexpression of the proteins is toxic to M. smegmatis, although whether this toxicity and the associated changes in cellular morphology are related to the putative interactions revealed in the Y2H screen is unclear.

摘要

分枝杆菌噬菌体是感染分枝杆菌的病毒。已经测序了超过 1400 个分枝杆菌噬菌体基因组,编码了超过 10 万个未知功能的蛋白质。在这里,我们使用酵母双杂交筛选(Y2H)研究分枝杆菌噬菌体 Giles 的宿主蛋白-蛋白相互作用(PPI)。在一组选定的 10 个 Giles 蛋白中,发现了总共 25 个可重复的 PPI,包括一个假定的病毒衣壳组装蛋白(gp17)、噬菌体整合酶(gp29)、内溶素(gp31)、噬菌体阻遏物(gp47)和六个功能未知的蛋白质(gp34、gp35、gp54、gp56、gp64 和 gp65)。我们注意到,这些蛋白质的过表达对 M. smegmatis 有毒性,尽管这种毒性以及与 Y2H 筛选中揭示的假定相互作用相关的细胞形态变化是否相关尚不清楚。

https://cdn.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/blobs/aaa3/5705681/55e97623b6d7/41598_2017_16303_Fig1_HTML.jpg

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