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鉴定 MOSPD2，一种内质网膜接触位点的新型支架。

Identification of MOSPD2, a novel scaffold for endoplasmic reticulum membrane contact sites.

机构信息

Institut de Génétique et de Biologie Moléculaire et Cellulaire (IGBMC), Illkirch, France.

Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), U1258, Illkirch, France.

出版信息

EMBO Rep. 2018 Jul;19(7). doi: 10.15252/embr.201745453. Epub 2018 Jun 1.

DOI:10.15252/embr.201745453
PMID:29858488
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6030701/
Abstract

Membrane contact sites are cellular structures that mediate interorganelle exchange and communication. The two major tether proteins of the endoplasmic reticulum (ER), VAP-A and VAP-B, interact with proteins from other organelles that possess a small VAP-interacting motif, named FFAT [two phenylalanines (FF) in an acidic track (AT)]. In this study, using an unbiased proteomic approach, we identify a novel ER tether named motile sperm domain-containing protein 2 (MOSPD2). We show that MOSPD2 possesses a Major Sperm Protein (MSP) domain which binds FFAT motifs and consequently allows membrane tethering MOSPD2 is an ER-anchored protein, and it interacts with several FFAT-containing tether proteins from endosomes, mitochondria, or Golgi. Consequently, MOSPD2 and these organelle-bound proteins mediate the formation of contact sites between the ER and endosomes, mitochondria, or Golgi. Thus, we characterized here MOSPD2, a novel tethering component related to VAP proteins, bridging the ER with a variety of distinct organelles.

摘要

膜接触位点是介导细胞器间交换和通讯的细胞结构。内质网 (ER) 的两种主要的 tether 蛋白，VAP-A 和 VAP-B，与其他细胞器的蛋白质相互作用，这些蛋白质具有一个小的 VAP 相互作用基序，称为 FFAT [两个在酸性轨道 (AT) 中的苯丙氨酸 (FF)]。在这项研究中，我们使用一种无偏的蛋白质组学方法，鉴定了一种新的 ER 接头蛋白，命名为运动精子域蛋白 2 (MOSPD2)。我们表明 MOSPD2 具有 Major Sperm Protein (MSP) 结构域，该结构域可以结合 FFAT 基序，从而允许膜连接。MOSPD2 是一种 ER 锚定蛋白，它与来自内体、线粒体或高尔基体的几种含有 FFAT 的 tether 蛋白相互作用。因此，MOSPD2 和这些细胞器结合的蛋白介导了 ER 与内体、线粒体或高尔基体之间接触位点的形成。因此，我们在这里描述了 MOSPD2，一种与 VAP 蛋白相关的新型 tethering 成分，将 ER 与各种不同的细胞器联系起来。

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