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丝氨酸β-内酰胺酶和DD-肽酶中氧负离子洞的证据。

Evidence for an oxyanion hole in serine beta-lactamases and DD-peptidases.

作者信息

Murphy B P, Pratt R F

机构信息

Department of Chemistry, Wesleyan University, Middletown, CT 06457.

出版信息

Biochem J. 1988 Dec 1;256(2):669-72. doi: 10.1042/bj2560669.

Abstract

A thionocephalosporin is shown to be a much poorer substrate of representative serine beta-lactamases of class A (RTEM-2) and class C (Enterobacter cloacae P99) and a much poorer inhibitor of the Streptomyces R61 DD-peptidase than is the analogous oxo beta-lactam. These results provide kinetic evidence for the existence of a catalytic oxyanion hole in these enzymes.

摘要

与类似的氧代β-内酰胺相比,硫代头孢菌素是A类(RTEM-2)和C类(阴沟肠杆菌P99)代表性丝氨酸β-内酰胺酶的更差底物,也是链霉菌R61 D-肽酶的更差抑制剂。这些结果为这些酶中催化性氧阴离子洞的存在提供了动力学证据。

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