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链霉菌孢子壁合成复合物 SSSC 在变铅青链霉菌 A3(2)分化中的作用。

Role of the Streptomyces spore wall synthesizing complex SSSC in differentiation of Streptomyces coelicolor A3(2).

机构信息

Interfakultaeres Institut für Mikrobiologie und Infektionsmedizin Tuebingen IMIT, Mikrobiologie/Biotechnologie, Eberhard Karls Universitaet Tuebingen, Auf der Morgenstelle 28, 72076, Tuebingen, Germany.

Proteome Center Tuebingen, Interfakultaeres Institut für Zellbiologie, Eberhard Karls Universitaet Tuebingen, Auf der Morgenstelle 15, 72076 Tübingen, Germany.

出版信息

Int J Med Microbiol. 2019 Sep;309(6):151327. doi: 10.1016/j.ijmm.2019.07.001. Epub 2019 Jul 11.

DOI:10.1016/j.ijmm.2019.07.001
PMID:31324525
Abstract

A crucial stage of the Streptomyces life cycle is the sporulation septation, a process were dozens of cross walls are synchronously formed in the aerial hyphae in a highly coordinated manner. This process includes the remodeling of the spore envelopes to make Streptomyces spores resistant to detrimental environmental conditions. Sporulation septation and the synthesis of the thickened spore envelope in S. coelicolor A3(2) involves the Streptomyces spore wall synthesizing complex SSSC. The SSSC is a multi-protein complex including proteins directing peptidoglycan synthesis (MreBCD, PBP2, Sfr, RodZ) and cell wall glycopolymer synthesis (PdtA). It also includes two eukaryotic like serin/threonine protein kinases (eSTPK), PkaI and PkaH, which were shown to phosphorylate MreC. Since unbalancing phosphorylation activity by either deleting eSTPK genes or by expressing a second copy of an eSTPK gene affected proper sporulation, a model was developed, in which the activity of the SSSC is controlled by protein phosphorylation.

摘要

链霉菌生命周期的一个关键阶段是孢子形成分隔,这是一个在气生菌丝中数十个横隔壁同步形成的过程,其方式高度协调。这个过程包括重塑孢子包被,使链霉菌孢子能够抵抗有害的环境条件。链霉菌 A3(2)中的孢子形成分隔和增厚孢子包被的合成涉及链霉菌孢子壁合成复合物 SSSC。SSSC 是一个多蛋白复合物,包括指导肽聚糖合成的蛋白(MreBCD、PBP2、Sfr、RodZ)和细胞壁糖聚合物合成的蛋白(PdtA)。它还包括两个类似真核的丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶(eSTPK),PkaI 和 PkaH,它们被证明可以磷酸化 MreC。由于通过删除 eSTPK 基因或表达第二个 eSTPK 基因来平衡磷酸化活性会影响正常的孢子形成,因此建立了一个模型,其中 SSSC 的活性受到蛋白磷酸化的控制。

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