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Trichocorenol 合酶的苯甲酰化放线菌机制研究。

Mechanistic Studies on Trichoacorenol Synthase from Amycolatopsis benzoatilytica.

机构信息

Kekulé Institute of Organic Chemistry and Biochemistry, University of Bonn, Gerhard-Domagk-Strasse 1, 53121, Bonn, Germany.

出版信息

Chembiochem. 2020 Mar 16;21(6):807-810. doi: 10.1002/cbic.201900584. Epub 2019 Nov 7.

DOI:10.1002/cbic.201900584
PMID:31553510
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC7155024/
Abstract

Isotopic labeling experiments performed with a newly identified bacterial trichoacorenol synthase established a 1,5-hydride shift occurring in the cyclization mechanism. During EI-MS analysis, major fragments of the sesquiterpenoid were shown to arise via cryptic hydrogen movements. Therefore, the interpretation of earlier results regarding the cyclization mechanism obtained by feeding experiments in Trichoderma is revised.

摘要

利用新鉴定的细菌三钩烯醇合酶进行的同位素标记实验确定了环化机制中发生的 1,5-氢迁移。在 EI-MS 分析中，发现通过隐秘的氢迁移产生了倍半萜的主要片段。因此，对先前通过 Trichoderma 喂养实验获得的关于环化机制的结果进行了修正。

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