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证据表明,酪氨酸酶的μ-η:η-过氧化物与氢键相互作用,从而激活其偶联双核铜位。

Evidence for H-bonding interactions to the μ-η:η-peroxide of oxy-tyrosinase that activate its coupled binuclear copper site.

机构信息

Department of Chemistry, Stanford University, Stanford, California 94305, USA.

Institute of Organic Chemistry and Biochemistry of the Czech Academy of Sciences, Flemingovo náměstí 2, 166 10, Praha 6, Czech Republic.

出版信息

Chem Commun (Camb). 2022 Mar 22;58(24):3913-3916. doi: 10.1039/d2cc00750a.

Abstract

The factors that control the diverse reactivity of the μ-η:η-peroxo dicopper(II) oxy-intermediates in the coupled binuclear copper proteins remain elusive. Here, spectroscopic and computational methods reveal H-bonding interactions between active-site waters and the μ-η:η-peroxide of oxy-tyrosinase, and define their effects on the Cu(II)O electronic structure and O activation.

摘要

控制偶联双核铜蛋白中 μ-η:η-过氧二铜(II)氧中间物的不同反应性的因素仍然难以捉摸。在这里,光谱和计算方法揭示了酪氨酸氧化酶活性位点水中氢键相互作用与 μ-η:η-过氧化物,定义了它们对 Cu(II)O 电子结构和 O 激活的影响。

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Angew Chem Int Ed Engl. 2020 Aug 3;59(32):13385-13390. doi: 10.1002/anie.202004733. Epub 2020 May 26.

引用本文的文献

3
Tyrosinases: a family of copper-containing metalloenzymes.酪氨酸酶:一类含铜金属酶。
ChemTexts. 2024;10(4):12. doi: 10.1007/s40828-024-00195-y. Epub 2024 Nov 30.

本文引用的文献

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Peroxide Activation Regulated by Hydrogen Bonds within Artificial Cu Proteins.过氧化物通过人工 Cu 蛋白内氢键激活。
J Am Chem Soc. 2017 Dec 6;139(48):17289-17292. doi: 10.1021/jacs.7b10452. Epub 2017 Nov 15.

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