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肠道病毒 71 型 3C 蛋白酶在感染过程中对组蛋白 H3 N 端尾部进行蛋白水解。

Enterovirus 71 3C proteolytically processes the histone H3 N-terminal tail during infection.

机构信息

Hubei Key Laboratory of Cell Homeostasis, College of Life Sciences, Wuhan University, Wuhan, 430072, China; Institute of Biochemistry, College of Life Sciences and Medicine, Zhejiang Sci-Tech University, Hangzhou, 310018, China.

Hubei Key Laboratory of Cell Homeostasis, College of Life Sciences, Wuhan University, Wuhan, 430072, China.

出版信息

Virol Sin. 2022 Apr;37(2):314-317. doi: 10.1016/j.virs.2022.02.006. Epub 2022 Feb 18.

DOI:10.1016/j.virs.2022.02.006
PMID:35256288
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC9170973/
Abstract

• The N-terminal tail of histone H3 is specifically cleaved during EV71 infection. • Viral protease 3C is identified as a protease responsible for proteolytically processing the N-terminal H3 tail. • Our finding reveals a new epigenetic regulatory mechanism for Enterovirus 71 in virus-host interactions.

摘要

• 在 EV71 感染过程中，组蛋白 H3 的 N 端尾部会被特异性切割。• 病毒蛋白酶 3C 被鉴定为负责对 N 端 H3 尾部进行蛋白水解加工的蛋白酶。• 我们的发现揭示了肠道病毒 71 在病毒-宿主相互作用中一种新的表观遗传调控机制。

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