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通过亚硝酸脱氨作用从电鳐乙酰胆碱酯酶和哺乳动物碱性磷酸酶中去除共价结合的肌醇。关于一种共同膜锚定结构的证据。

Removal of covalently bound inositol from Torpedo acetylcholinesterase and mammalian alkaline phosphatases by deamination with nitrous acid. Evidence for a common membrane-anchoring structure.

作者信息

Low M G, Futerman A H, Ackermann K E, Sherman W R, Silman I

出版信息

Biochem J. 1987 Jan 15;241(2):615-9. doi: 10.1042/bj2410615.

Abstract

Our earlier evidence suggested that both acetylcholinesterase and alkaline phosphatase are anchored to the cell surface via covalently-attached phosphatidylinositol [Low, Futerman, Ferguson & Silman (1986) Trends Biochem. Sci. 11, 212-215]. We now present chemical data, based upon a nitrous acid deamination reaction, showing that in both proteins the phosphatidylinositol moiety is attached through a glycosidic linkage to a sugar residue bearing a free amino group.

摘要

我们早期的证据表明,乙酰胆碱酯酶和碱性磷酸酶均通过共价连接的磷脂酰肌醇锚定在细胞表面[洛、富特曼、弗格森和西尔曼(1986年)《生物化学趋势》11卷,212 - 215页]。我们现在基于亚硝酸脱氨反应给出化学数据,表明在这两种蛋白质中,磷脂酰肌醇部分通过糖苷键与带有游离氨基的糖残基相连。

相似文献

引用本文的文献

1
d- chiro-Inositol is absorbed but not synthesised in rodents.D-手性肌醇在啮齿动物中可被吸收但不能合成。
Br J Nutr. 2009 Nov;102(10):1426-34. doi: 10.1017/S0007114509990456. Epub 2009 Jul 9.

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