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肽中的两个连续的氮杂氨基酸促进了β-转角在水中的稳定形成。

Two consecutive aza-amino acids in peptides promote stable β-turn formation in water.

机构信息

Université Paris-Saclay, CNRS, BioCIS, 92290 Châtenay-Malabry, France.

Sorbonne Université, Ecole Normale Supérieure, PSL University, CNRS, Laboratoire des Biomolécules, 4 place Jussieu, 75252 Paris Cedex 05, France.

出版信息

Org Biomol Chem. 2022 Nov 9;20(43):8430-8437. doi: 10.1039/d2ob01225a.

DOI:10.1039/d2ob01225a
PMID:36040477
Abstract

Studies on the synthetic methodologies and the structural propensity of peptides containing consecutive aza-amino acids are still in their infancy. Here, details of the synthesis and conformational analysis of tripeptides containing two consecutive aza-amino acids are provided. The demonstration that the type I β-turn folding is induced, even in aqueous media, by the introduction of one or two lateral chains on the diaza-peptide unit is of particular importance for the design of peptidomimetics of biological interest.

摘要

关于含有连续氮杂氨基酸的肽的合成方法学和结构倾向的研究仍处于起步阶段。在这里,提供了含有两个连续氮杂氨基酸的三肽的合成和构象分析的详细信息。通过在二氮杂肽单元上引入一个或两个侧链,甚至在水介质中诱导 I 型 β-转角折叠的证明,对于设计具有生物学意义的肽类似物具有特别重要的意义。

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引用本文的文献

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Methods Mol Biol. 2024;2821:33-55. doi: 10.1007/978-1-0716-3914-6_3.