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通过碳氘振动探针揭示与氧化还原伴侣结合时蓝色铜蛋白中协调的变化。

Altered coordination in a blue copper protein upon association with redox partner revealed by carbon-deuterium vibrational probes.

机构信息

Department of Chemistry, Indiana University, Bloomington, IN 47405, USA.

出版信息

Phys Chem Chem Phys. 2022 Sep 21;24(36):21588-21592. doi: 10.1039/d2cp03314c.

Abstract

Proteins tune the reactivity of metal sites; less understood is the impact of association with a redox partner. We demonstrate the utility of carbon-deuterium labels for selective analysis of delicate metal sites. Introduced into plastocyanin, they reveal substantial strengthening of the key Cu-Cys89 bond upon association with cytochrome .

摘要

蛋白质调节金属位点的反应性;与之结合的氧化还原伴侣的影响则知之甚少。我们展示了碳-氘标记用于选择性分析精细金属位点的效用。将其引入到质体蓝素中,发现与细胞色素 c 结合后关键的 Cu-Cys89 键显著增强。

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