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泛素修饰的蛋白质和非蛋白质靶标。

Protein and nonprotein targets of ubiquitin modification.

机构信息

Graduate School of Frontier Biosciences, Osaka University, Osaka, Japan.

出版信息

Am J Physiol Cell Physiol. 2023 May 1;324(5):C1053-C1060. doi: 10.1152/ajpcell.00069.2023. Epub 2023 Mar 20.

DOI:10.1152/ajpcell.00069.2023
PMID:36939198
Abstract

Ubiquitin regulates a wide variety of biological functions by modifying diverse substrates, via many different conjugation types. Classically, the C-terminus of ubiquitin conjugates to protein substrates via an isopeptide or peptide bond. Recent studies revealed that ubiquitin can form an atypical oxyester bond, which can target protein and even nonproteinaceous substrates, including sugars and lipids. How nonprotein ubiquitination affects substrate and cellular functions is incompletely understood. This review covers recent discoveries in ubiquitination and its potential impacts on biology.

摘要

泛素通过多种不同的连接类型修饰各种不同的底物,从而调节广泛的生物学功能。经典地,泛素的 C 末端通过异肽键或肽键与蛋白质底物连接。最近的研究表明,泛素可以形成非典型的氧酯键,它可以靶向蛋白质甚至非蛋白底物,包括糖和脂质。非蛋白泛素化如何影响底物和细胞功能还不完全清楚。这篇综述涵盖了泛素化的最新发现及其对生物学的潜在影响。

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