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同一膜接触位点的不同 tethering 蛋白会影响彼此的定位和迁移。

Different tether proteins of the same membrane contact site affect the localization and mobility of each other.

机构信息

Department of Biology/Chemistry, Cellular Communication Laboratory, Osnabrück University, Barbarastraße 13, D-49076 Osnabrück, Germany.

Center of Cellular Nanoanalytics (CellNanOs), Osnabrück University, Barbarastraße 11, D-49076 Osnabrück, Germany.

出版信息

J Cell Sci. 2023 Jul 1;136(13). doi: 10.1242/jcs.260786. Epub 2023 Jul 4.

DOI:10.1242/jcs.260786
PMID:37303255
Abstract

Membrane contact sites enable the exchange of metabolites between subcellular compartments and regulate organelle dynamics and positioning. These structures often contain multiple proteins that tether the membranes, establishing the apposition and functionalizing the structure. In this work, we used drug-inducible tethers in vivo in Saccharomyces cerevisiae to address how different tethers influence each other. We found that the establishment of a region of membrane proximity can recruit tethers, influencing their distribution between different locations or protein complexes. In addition, restricting the localization of one tether to a subdomain of an organelle caused other tethers to be restricted there. Finally, we show that the mobility of contact site tethers can also be influenced by other tethers of the same interface. Overall, our results show that the presence of other tethers at contact sites is an important determinant of the behavior of tethering proteins. This suggests that contact sites with multiple tethers are controlled by the interplay between specific molecular interactions and the cross-influence of tethers of the same interface.

摘要

膜接触位点使细胞内隔室之间的代谢物交换成为可能,并调节细胞器的动态和定位。这些结构通常包含多个将膜连接在一起的蛋白质,从而建立并使结构功能化。在这项工作中,我们在酿酒酵母中使用了药物诱导的连接蛋白,以研究不同的连接蛋白如何相互影响。我们发现,膜接近区域的建立可以募集连接蛋白,从而影响它们在不同位置或蛋白复合物之间的分布。此外,将一个连接蛋白的定位限制在细胞器的一个亚域内,会导致其他连接蛋白也被限制在那里。最后,我们表明,接触位点连接蛋白的流动性也可以受到同一界面上其他连接蛋白的影响。总的来说,我们的结果表明,接触位点上其他连接蛋白的存在是连接蛋白行为的一个重要决定因素。这表明,具有多个连接蛋白的接触位点是由特定分子相互作用的相互作用和同一界面上连接蛋白的交叉影响共同控制的。

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